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蛋白質定量有哪些方法?

 更新時間:2023-08-22    點擊量:745

蛋白定量是蛋白分離和分析前必須的一個重要步驟,蛋白色譜分離、蛋白質電泳分析、蛋白質免疫分離和分析、細胞裂解釋放的總蛋白定量、蛋白分子的標記、蛋白結構分析等,都需要可靠的定量分析作為基礎。蛋白定量分析應用的領域包括生物科學,食品檢驗,臨床檢驗等等。蛋白質定量有哪些方法?讓我們一起來看看吧!

一、比色法

蛋白定量常使用的方法是比色法,通常用于總蛋白的定量分析。根據蛋白和比色試劑的結合,可以將比色法分為:蛋白-染料結合法和蛋白-銅螯合化學試劑法。前者對應的典型蛋白定量比色法是考馬斯亮藍G250染料結合法,后者則包括雙縮脲法,Lowry法,二喹啉甲酸(BCA)法。

1、Bradford

Bradford法也稱作考馬斯亮藍法,是由Bradford1976年建立的。該方法的原理是蛋白在酸性條件下和考馬斯染料結合,染料的最大吸收值發(fā)生改變,從465nm轉移為610nm,并且在595nm處有最大的吸收差異。結合到蛋白質分子上的染料數與蛋白所帶正電荷成正比,因此可以用該方法來對蛋白進行定量。染料的顏色變化和蛋白中的堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸和組氨酸)有關,另外范德華力和疏水作用也會影響蛋白與染料的結合。

2、 BCA

BCA (bicinchonininc acid) 1985Paul K. Smith等人開發(fā)出BCA方法,該方法分為兩步:首先,在堿性條件下,蛋白將二價銅離子還原為一價銅離子,然后,BCA和一價銅離子結合,形成紫色化合物,該化合物在562nm時有最大吸收,且吸收值與蛋白濃度呈線性相關。

二、紫外法

紫外法也是常用的蛋白定量方法之一,該方法在簡單的分光光度計中就可以定量測定溶液中蛋白質的含量。蛋白質對近紫外光的吸收依賴于酪氨酸(Tyr)和色氨酸(Trp)含量,同時在很小的程度上也會受到苯丙氨酸(Phe)和二硫鍵數量的影響。因此,蛋白質之間A280的吸收值相差很大,對于濃度為1 mg/mL的溶液,從04的數值都有,大多蛋白的吸收值在0.5 - -1.5的范圍之間。

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